Um eine systemische Infektion zu etablieren, dringen Pflanzenviren über Zell-zu-Zell-Bewegung durch Plasmodesmenkanäle in benachbarte Zellen ein, bis sie das Gefäßsystem erreichen. Diese Bewegung von Zelle zu Zelle ist ein aktiver Prozess, an dem ein oder mehrere vom Virus kodierte Bewegungsproteine beteiligt sind, die mit anderen Virus- und Wirtsfaktoren interagieren. Wie diese Bewegungsproteine genau funktionieren, ist in den meisten Fällen noch ein Rätsel. Ein neues Papier in PLoS ONE enthüllt neue Details darüber, wie dieser Prozess beim Prunus necrotic ringspot virus (PNRSV) funktioniert, einem ernstzunehmenden Krankheitserreger kultivierter Steinobstbäume.
Ein Pflanzenvirusbewegungsprotein reguliert die Gcn2p-Kinase in angehender Hefe. (2011) PLoS ONE 6(11): e27409. doi:10.1371/journal.pone.0027409
Der Lebenszyklus von Viren hängt stark von ihrer Fähigkeit ab, die Wirtsmaschinerie zu steuern, um ihre Genome zu übersetzen. Es wurde gezeigt, dass Tierviren in die Translationsmaschinerie des Wirts eingreifen, indem sie virale Proteine exprimieren, die die eIF2α-Funktion entweder aufrechterhalten oder durch Phosphorylierung hemmen. Allerdings ist dieser Interferenzmechanismus bisher für kein Pflanzenvirus beschrieben worden. Prunnus necrotic ringspot virus (PNRSV) ist ein ernstzunehmender Krankheitserreger von kultivierten Steinobstbäumen. Das Bewegungsprotein (MP) von PNRSV ist für die Bewegung des Virus von Zelle zu Zelle notwendig. Durch die Verwendung eines auf Hefe basierenden Ansatzes haben wir herausgefunden, dass eine Überexpression des PNRSV MP einen schwerwiegenden Wachstumsdefekt in Hefezellen verursachte. Eine cDNA-Microarray-Analyse, die durchgeführt wurde, um den Wachstumsinterferenz-Phänotyp auf molekularer Ebene zu charakterisieren, berichtete über die Induktion von Genen, die mit Aminosäureentzug in Verbindung stehen, was darauf hindeutet, dass die Expression von MP den GCN-Weg in Hefezellen aktiviert. Dementsprechend löste PNRSV MP die Aktivierung der Gcn2p-Kinase aus, wie anhand der erhöhten eIF2α-Phosphorylierung beurteilt wurde. Die Aktivierung von Gcn2p durch MP-Expression erforderte eine funktionelle Tor1p-Kinase, da die Rapamycin-Behandlung den Wachstumsdefekt der Hefezellen linderte und die durch MP-Expression ausgelöste eIF2α-Phosphorylierung blockierte. Insgesamt decken diese Ergebnisse eine zuvor nicht charakterisierte Funktion für das virale Protein PNRSV MP auf und weisen auf Tor1p- und Gcn2p-Kinasen als mögliche Anfälligkeitsfaktoren für virale Pflanzeninfektionen hin.
