Das 2-Cys-Peroxiredoxin (Prx) A-Protein aus Arabidopsis thaliana erfüllt je nach Konformation und Stoffwechselbedingungen die Doppelfunktion einer Peroxidase und eines molekularen Chaperons. Der genaue Mechanismus, der für das funktionale Umschalten von 2-Cys Prx A verantwortlich ist, ist jedoch kaum bekannt.

Änderungen der Hydrophobizität von 2-Cys Prx A und seinen Mutanten, dargestellt in Bezug auf die Fluoreszenzintensität von bis-ANS.
Veränderungen der Hydrophobizität von 2-Cys Prx A und seinen Mutanten, dargestellt anhand der Fluoreszenzintensität von Bis-ANS. Abbildung aus Lee et al. 2015.

Lee et al. erzeugen Mutanten von 2-Cys Prx A durch Substitution von Serin (Ser) durch Cystein (Cys) an verschiedenen Stellen durch ortsgerichtete Mutagenese und stellen fest, dass die Substitution von Ser150 zu Cys150 verbessert bemerkenswert die Holdase-Chaperon- und Peroxidase-Aktivitäten aufgrund von Konformationsänderungen. Molecular Modeling bestätigt die Beziehung zwischen den Mutationspositionen und dem Umschalten der 2-Cys Prx A-Aktivität. Wenn dies in planta bestätigt wird, führt dies zu dem Potenzial, dass die Substitution verwendet wird, um den funktionellen Nutzen des 2-Cys-Prx-A-Proteins für verbesserte Stoffwechselfunktionen und Stressresistenz in Pflanzen zu maximieren.

Dieser Artikel erscheint im Sonderheft ROS- und NO-Reaktionen in Pflanzen.