ADP-Glucose-Pyrophosphorylase (AGPase), ein Schlüsselenzym in der Stärkebiosynthese, besteht aus großen (LSU) und kleinen (SSU) Untereinheiten, die von mehreren paralogen Genen in Angiospermen kodiert werden. Corbi et al. untersuchen die Muster der molekularen Evolution von AGPase-Genen nach Duplikationen. Sie stellen fest, dass sowohl die Koevolution zwischen Aminosäureresten, die sich in Interaktionsdomänen zwischen Untereinheiten oder innerhalb der stark eingeschränkten SSU befinden, als auch wiederholte Subfunktionalisierungsereignisse im Rahmen des Modells „Escape from Adaptive Conflict“ zur AGPase-Evolution beigetragen haben.