Evolution und Funktion von Aminopropyltransferasen der Waldkiefer

Vuosku und Kollegen finden heraus, dass ein evolutionär alter Gymnosperm, Waldkiefer, ein bifunktionales SPDS hat, das sowohl Spd als auch Spm produzieren kann, während Angiospermen bei der Biosynthese von Spd und Spm von separaten Enzymen abhängig zu sein scheinen.

Von botanyone · 13. Juni 2018 · 2 Minute Lesezeit

Quelle: https://www.botany.one/evolution-and-function-of-scots-pine-aminopropyltransferases/

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Annalen der Botanik

Evolution und Funktion von Aminopropyltransferasen der Waldkiefer

Botaniker

13 Juni 2018 - 2 min gelesen

Polyamine sind kleine Metaboliten, die in allen lebenden Zellen vorhanden sind und eine grundlegende Rolle bei zahlreichen physiologischen Vorgängen in Pflanzen spielen. Die Aminopropyltransferasen (APTs), Spermidinsynthase (SPDS), Sperminsynthase (SPMS) und Thermosperminsynthase (ACL5) sind essentielle Enzyme im Polyamin-Biosyntheseweg. Bei Angiospermen hat sich SPMS durch Genduplikation aus SPDS entwickelt, während bei Gymnospermen APTs größtenteils unerforscht sind und kein SPMS-Gen gemeldet wurde. Vuosku und Kollegen zielten darauf ab untersuchen die funktionellen Eigenschaften der SPDS- und ACL5-Proteine der Waldkiefer (Pinus sylvestris L.), um die Rolle und Evolution von APTs in höheren Pflanzen zu untersuchen.

Vorgeschlagenes Modell für die Evolution von Aminopropyltransferasen in Samenpflanzen. In alten Samenpflanzen besaß das Enzym Spermidinsynthase (SPDS) eine breite Substratspezifität und zeigte als sekundäre Eigenschaft Sperminsynthase-Aktivität (SPMS). Nach der Duplikation des SPDS-Gens in der Angiospermen-Linie wurden die Funktionen des Vorläuferenzyms auf die Tochterkopien aufgeteilt, und die SPMS-Aktivität übernahm eine primäre Rolle in einer Kopie, während die bifunktionelle Form in der Gymnospermen-Linie erhalten blieb. Das Gen der Thermosperminsynthase (ACL5) scheint einen anderen evolutionären Ursprung zu haben und könnte durch horizontalen Gentransfer in die Pflanzen gelangt sein.

Das Team analysierte Waldkiefernsamen und -setzlinge mittels Hochleistungs-Flüssigkeitschromatographie (HPLC) auf Polyamine und die Expression der PsSPDS- und PsACL5-Gene durch In-situ-Hybridisierung. Sie stellten rekombinante Proteine von PsSPDS und PsACL5 her und untersuchten die Proteine auf funktionelle Eigenschaften. Auch Genstrukturen, Promotorregionen und phylogenetische Verwandtschaftsbeziehungen von PsSPDS- und PsACL5-Genen wurden analysiert.

Vuosku et al. fanden heraus, dass Waldkieferngewebe Spermidin, Spermin und Thermospermin enthielt. PsSPDS-Enzym-katalysierte Synthese von sowohl Spermidin als auch Spermin. Es wurde festgestellt, dass PsACL5 Thermospermin produziert, und die PsACL5-Genexpression wurde im sich entwickelnden Procambium in Embryonen und Tracheenelementen in Sämlingen lokalisiert.

Im Gegensatz zu früheren Ansichten, Vuosku et alDie Ergebnisse von . zeigen, dass die SPMS-Aktivität kein neues Merkmal ist, das nur in der Angiospermen-Linie von Samenpflanzen entwickelt wurde, sondern auch als sekundäre Eigenschaft im SPDS-Enzym der Waldkiefer existiert. Die Entdeckung von bifunktionalem SPDS aus einem entwicklungsgeschichtlich alten Nadelbaum offenbart das fehlende Glied in der Evolution des Polyamin-Biosyntheseweges. Der Befund unterstreicht die Bedeutung bereits bestehender sekundärer Funktionen bei der Evolution neuer Enzymaktivitäten durch Genduplikation. Die Ergebnisse bringen PsACL5 auch mit der Entwicklung von Gefäßstrukturen in der Waldkiefer in Verbindung.