Weizen ist die wichtigste Nahrungspflanze in der gemäßigten Breite und wird zur Herstellung von Brot, Teigwaren, Nudeln und einer Reihe anderer Backwaren und Lebensmittel verwendet. Die Fähigkeit, diese breite Palette von Produkten herzustellen, wird maßgeblich von den Getreidespeicherproteinen (Prolaminen) bestimmt, die in Teigen aus Weizenmehl ein viskoelastisches Netzwerk bilden, das Gluten genannt wird. Die Einteilung in Gliadine und Glutenine hat sich als bemerkenswert haltbar erwiesen, spiegelt aber nicht die wahren molekularen und evolutionären Verwandtschaftsverhältnisse der Proteine wider.
Die ω-Gliadin-Speicherproteine des Weizens sind von Interesse in Bezug auf ihren Einfluss auf die Getreideverarbeitungseigenschaften und ihre Rolle bei Nahrungsmittelallergien, insbesondere der ω-5-Untergruppe und weizenabhängiger belastungsinduzierter Anaphylaxie. Von den ω-Gliadinen ist auch bekannt, dass sie auf Stickstoffzufuhr ansprechen. Eine kürzlich veröffentlichte Studie in Annals of Botany vergleicht die Auswirkungen der Sorten- und Stickstoffverfügbarkeit auf die Synthese und Ablagerung von ω-Gliadinen in Weizen, der unter Feldbedingungen in Großbritannien angebaut wird, einschließlich zeitlicher und räumlicher Analysen auf Protein- und Transkriptebene.
Die Ergebnisse zeigen, dass Weizen-ω-Gliadine in Menge und Zusammensetzung zwischen den Sorten und in ihrer Reaktion auf die Stickstoffzufuhr variieren. Ihre räumliche Verteilung wird auch von der Stickstoffversorgung beeinflusst, wobei sie bei höherer Stickstoffverfügbarkeit in den Subaleuronzellen des stärkehaltigen Endosperms am stärksten konzentriert sind.
